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Untersuchungen über Enƶyme
Substrat und Aktivitätsoptimum bei einigen Proteolytischen Reaktionen
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Author(s):
Richard Willstätter
,
Wolfgang Grassmann
,
Otto Ambros
Publication date
(Print):
1928
Publisher:
Springer Berlin Heidelberg
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Related collections
Hogrefe Pflege
Author and book information
Book Chapter
Publication date (Print):
1928
Pages
: 1583-1591
DOI:
10.1007/978-3-642-47792-8_59
SO-VID:
210fbbae-38a0-4b25-8acf-cadca347853c
History
Data availability:
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Book chapters
pp. 863
Über Maltaselösungen aus Hefe
pp. 869
Bestimmung der Maltase in der Hefe
pp. 879
Über die Gärwirkung Maltasearmer Hefen
pp. 895
Über Lactasegehalt und Gärvermögen von Milchzuckerhefen
pp. 909
Zur Kenntnis der Hefemaltase
pp. 929
Trennung von Maltase und Saccharase
pp. 938
Über Direkte Maltosegärung durch Maltasereiche Hefe
pp. 946
Vergleich von α- und β-Glucose in der Gärung
pp. 950
Über Auswählende Gärung von Zuckergemischen
pp. 954
Über Auswählende Gärung mit Galaktosegewöhnten Hefen
pp. 957
Zur Kenntnis der Trockenhefe
pp. 972
Bemerkungen zur Kenntnis der Trockenhefe
pp. 974
Einfluss der Acidität bei Einwirkung von Hefe-Auszügen auf Konz. Traubenzuckerlösungen
pp. 977
Zur Kenntnis des Trichlor- und Tribrom-Äthylalkohols
pp. 983
Über die Spezifische Natur von Saccharase und Raffinase
pp. 995
Über die Verschiedenheit von Maltase und α-Glucosidase
pp. 1003
Zur Kenntnis des Emulsins
pp. 1022
Zur Kenntnis des Emulsins
pp. 1031
Verzuckerung der Stärke durch Emulsin
pp. 1034
Über Spezifität der Enzyme
pp. 1053
Über Spezifität der Enzyme
pp. 1092
Über Spezifität der Enzyme
pp. 1098
Über die Einheitliche Natur der β-Glucosidase des Emulsins
pp. 1114
Vergleich von Hefe- und Taka-Saccharase
pp. 1119
Über den Einfluss Stereoisomerer Zucker Sowie Nicht Spaltbarer Kohlehydrate und Glucoside auf die Wirksamkeit des Hefeinvertins
pp. 1127
Über die Relative Spezifität der Hefemaltase
pp. 1141
Vergleich von H-Ionen- und Fermentkatalyse Einiger Zuckerarten und Glucoside
pp. 1153
Bestimmung der Pankreatischen Fettspaltung
pp. 1179
Über Pankreaslipase
pp. 1224
Über Pankreasamylase
pp. 1241
Zur Stalagmometrischen Bestimmung der Lipatischen Tributyrinhydrolyse
pp. 1258
Über Enterokinase und die Tryptische Wirkung der Pankreasdrüse
pp. 1296
Über die Wirkung der Pankreaslipase auf Verschiedene Substrate
pp. 1309
Vergleich von Magenlipase mit Pankreaslipase
pp. 1318
Zur Konfigurationsspezifität der Lipasen
pp. 1319
Vergleich von Leberesterase mit Pankreaslipase; über die Stereochemische Spezifität der Lipasen
pp. 1344
Zur Spezifität der Lipasen aus Verschiedenen Organen
pp. 1358
Über das Adsorptionsverhalten der Pankreasamylase
pp. 1372
Zur Kenntnis der Enterokinase
pp. 1390
Trypsinbestimmung
pp. 1398
Über das p H-Optimum der Magenlipase Verschiedener Tiere
pp. 1404
Über Taka-Esterase; Vergleich mit Pankreaslipase und Leberesterase
pp. 1409
Zur Kenntnis des Trypsins
pp. 1422
Über Magenlipase
pp. 1432
Über die Konfigurationsspezifität der Esterasen in Verschiedenen Reinheitsgraden
pp. 1441
Über Leberesterase
pp. 1451
Hydrolyse Des Scopolamins
pp. 1455
Über Hemmung der Leberesterase durch Ketocarbonsäureester
pp. 1460
Über die Tryptische und Ereptische Wirkung der Pankreasdrüse
pp. 1475
Über die Spezifischen Wirkungen von Pankreastrypsin und Pankreaserepsin
pp. 1487
Zur Kenntnis der Spontanen Aktivierung des Trypsins
pp. 1494
Zur Kenntnis des Darmerepsins
pp. 1510
Über Störungen der Reaktion Zwischen Trypsin und Enterokinase
pp. 1519
Darstellung von Enterokinasefreiem Trypsin
pp. 1523
Über die Enzymatischen Wirkungen von Pankreas- und Darmsekret
pp. 1533
Über die Proteolytischen Enzyme der Milz
pp. 1547
Über die Aktivierung des Papains durch Blausäure
pp. 1568
Blausäure-Aktivierung und -Hemmung pflanzlicher Proteasen
pp. 1583
Substrat und Aktivitätsoptimum bei einigen Proteolytischen Reaktionen
pp. 1592
Über die Ereptische Komponente Einiger Pflanzenproteasen
pp. 1595
Über die Einheitlichkeit Einiger Pflanzenproteasen
pp. 1607
Über die Proteasen der Hefe
pp. 1629
Zur Kenntnis des Papains
pp. 1647
Adsorptionsverhalten und Trennung der Hefeproteasen
pp. 1656
Über die Dipeptidase und die Polypeptidase der Hefe
pp. 1669
Über die Wirkungsweise der Hefepolypeptidase
pp. 1683
Über die Spezifität der Hefe-Peptidasen
pp. 1698
Über die Wirkungen von Proteasen Pflanzlicher Milchsäfte
pp. 1708
Über die Proteinase und die Polypeptidase der Hefe
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